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Notícias outubro de  2001

Descoberto ‘interruptor’ molecular – progresso no estudo da ansiedade
Fonte: Proceedings of the National Academy of Sciences, 08/10/2001

Cientistas do Instituto de Medicina Experimental Max Planck descobriram um aminoácido que ativa o hormônio de estresse CRF (fator de liberação de corticotropina). Substituindo esse único aminoácido, foram capazes de alterar as propriedades de ligação do CRF. Com base nessas observações, poderá se tornar mais simples o desenvolvimento de agonistas e antagonistas de hormônios similares ao CRF.

Ainda que os estímulos que desencadeiam situações de estresse sejam diferentes, as reações químicas que eles causam no organismo seguem um padrão básico: em resposta a um estímulo de estresse, tanto os humanos quanto os demais mamíferos liberam do hipotálamo o peptídeo CRF, formado por 41 aminoácidos. O CRF é eliminado no portal venoso que conecta o hipotálamo à glândula pituitária, alcançando a glândula com o fluxo sangüíneo. Lá, estimula a liberação de outro peptídeo, chamado corticotropina, que é transportado com o sangue até a glândula adrenal, onde estimula a liberação de hormônios. Cientistas se referem a essa corrente de sinalização como eixo hipotálamo-pituitário-adrenal ou apenas eixo de estresse. Sob condições patológicas, como desordem de ansiedade, o funcionamento do eixo de estresse pode ser prejudicado.

Além de seu papel no eixo de estresse, o CRF regula diversas funções cerebrais, como a memória, a ansiedade e a ingestão de alimento. Essas ações do CRF no cérebro são mediadas por receptores, proteínas presas a membranas celulares. Para o melhor entendimento das funções cerebrais mediadas pelo CRF, cientistas estão interessados no desenvolvimento de análogos de CRF com ligamentos seletivos para o receptor ou para a proteína.

Cientistas do Instituto Max Planck reportaram, na edição desse mês de Proceedings of the National Academy of Sciences, que um único aminoácido é decisivo para a ligação com a proteína de ligação do CRF: a substituição de um resíduo de alanina por um de ácido glutâmico previne a ligação com a proteína, mas não com o receptor.

Aplicando o novo conhecimento, os cientistas foram bem sucedidos na modificação química de um conhecido antagonista, a astressina, tornando-a mais ácida depois da incorporação do ‘interruptor’ ácido glutâmico. Além disso, a astressina ácida se liga de forma mais firme no sub-tipo do receptor CRF, não se ligando a proteína de ligação do CRF. A solubilidade em água da astressina ácida foi largamente ampliada, tornando-a eficiente na supressão da ansiedade nos animais testados.

Os cientistas estudam agora o desenvolvimento de um antagonista ainda mais seletivo de subtipos do receptor CRF.


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