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Notícias Abril de  2005

Proteína remodelada acelera coagulação sangüínea
Fonte: Biochemistry, 26/07/2005

Pesquisadores dobraram a potência de uma proteína que leva o sangue a se coagular. Os resultados do estudo podem ter profundas implicações para o tratamento de hemofilia, a doença sangüínea hereditária que causa o fácil ou excessivo sangramento em 30.000 americanos.

Na maioria dos casos, a hemofilia é causada pela falta do fator VIII, uma das diversas proteínas que possibilitam a solidificação, ou coagulação, do sangue para fechar feridas após o ferimento. O tratamento preventivo corrente consiste em ministrar o fator VIII, construído geneticamente, por meio de injeção, apesar de um quarto dos que nascem sem o fator VIII sofrerem de reações imunes severas, que tornam o tratamento inativo. Além do mais, o tratamento corrente custa o equivalente a US$200 mil por paciente, anualmente. Pesquisadores da University of Rochester Medical Center estão estudando a estrutura do fator VIII por 20 anos, e estão fazendo mudanças sutis na proteína com o objetivo de oferecerem tratamentos mais eficazes e menos penosos.

"Nós começamos a projetar uma versão do fator VIII que pode aperfeiçoar a forma da proteína que ocorre naturalmente", disse Philip Fay, Ph.D., professor no Department of Biochemistry and Biophysics na University of Rochester Medical Center, e autor do estudo.

"Uma forma mais potente do fator VIII, que possa tratar efetivamente com uma dose menor, pode reduzir o custo e, potencialmente, prevenir reações imunes", disse Fay.

A coagulação sangüínea envolve mais de uma dúzia de fatores de coagulação, muitos nomeados com os numerais romanos. Eles formam uma cascata de reações químicas dentro dos vasos sangüíneos após o ferimento, com cada fator, ou complexo de fatores, ativando o próximo na cadeia. O fator VIII se associa com o fator IX para ativar o fator X, o qual ocasiona uma erupção de trombina, que por sua vez gera fibrinas, filamentos de proteínas que forma uma rede sobre o tecido danificado. O cálcio, um elemento metálico, precisa estar presente para que o fator VIII funcione. O fator VIII tem em sua superfície cadeias de aminoácido com formato semelhantes a bolsos para segurar íons de cálcio (kical de ligação do cálcio). Quando o cálcio se liga, o fator VIII muda de forma e se torna mais capaz de se ligar o fator IX.

Em pesquisa passada, a equipe de Fay identificou um único aminoácido (em mais de 2.300 blocos construtores para fabricar o fator VIII) com o potencial, se substituído, de mudar o desempenho da proteína toda. Os pesquisadores comprovaram a teoria no estudo atual pela permutação de um ácido glutâmico que ocorre naturalmente num ponto específico no local de ligação do cálcio no fator VIII com 19 diferentes aminoácidos. Uma das substituições, a alanina, duplicou a habilidade do fator VIII se ligar ao fator IX. Os resultados foram medidos introduzindo cada forma do fator VIII em plasma sangüíneo de hemofílico e medindo o tempo de coagulação.


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